Будова, властивості, роль у життєдіяльності організмів білків.


Мета : розширити знання учнів про білки; розглянути склад та просторову будову білків; дослідним шляхом вияснити властивості білків, ознайомити з функціями білків; визначити значення білків у природі; розвинути вміння працювати з різними джерелами інформації, логічне мислення учнів, сприяти гігієнічному вихованню.
Тип уроку: Комбінований.
Методи та прийоми:групова робота;проблемні завдання ( пошук відповідей )
 робота з картками.
Обладнання: схема « Просторова структура білка», білок яйця, етиловий спирт, муляжі фруктів та овочів, цукор, рис, молоко, мед, презентація.
Хід уроку
    І.  Організаційний етап
     ІІ. Актуалізація опорних знань.
1. Наведіть приклади функції, які виконує лактоза?(Лактоза, що виражається формулою C12H22O11, є вуглеводом, який міститься в молоці ссавців, вона присутня в ньому в кількості близько 2% - 8%. Вперше лактоза була виявлена ​​Фабріціо Бартолетті в 1619 році.Лактоза відрізняється від інших цукрів відсутністю гігроскопічності. Значення лактози дуже велике, тому що вона є важливою живильною речовиною, особливо для організму людини і тварин)
2. Назвіть моносахариди, з яких складається рафіноза?(двома і трьома залишками моносахариду галактози )
3. Пригадайте, які живі організми у своїй життєдіяльності використовують хітин?(Хітин є основним компонентом зовнішнього скелету членистоногих: панцирів раків, крабів, креветок, скорпіонів, кутикули комах і ін. В клітинних стінках грибів — виконує захисну й опорну функції, забезпечуючи жорсткість клітин. Також хітин утворюється в організмах багатьох інших тварин — різноманітних червів, кишковопорожнинних, кнідарій та ін.
Попри на те, що хітин є речовиною, дуже близькою за будовою, фізико-хімічними властивостями і біологічною роллю до целюлози, в організмах, які виробляють целюлозу (рослини, деякі бактерії) хітин знайти не вдалося.
1. Серед запропонованих хімічних елементів  F, C, Cl, I, K, Mg, Na, P, Ca, O вибрати один згідно наступних запитань:
— входить до складу так званих біомолекул ©;
— являється основним позитивно зарядженим іоном в організмі тварин (К);
— є основним компонентом кісток та черепашок (Са);
— являється негативно зарядженим йоном у організмі тварин © ;
— він головний внутрішньоклітинний позитивний йон (N);
— елемент, який входить до складу всіх гормонів щитовидної залози (I);
— він входить до складу зубів тварин (F);
— цей елемент структурний елемент білків, АТФ та нуклеїнових кислот (Р);
— елемент, який активізує діяльність ферментів, він структурний компонент хлорофілу (Mg);
— цей елемент входить до складу звичайної води і біомолекул (О).
ІІІ. Мотивація навчальної й пізнавальної діяльності
 Тема нашого сьогоднішнього уроку будова, властивості, роль у життєдіяльності організмів білків.
Серед усіх речовин органічної природи білки посідають особливе місце. Тому думка Ф. Енгельса про те, що «життя — спосіб існування білкових тіл», і досі зберігає своє значення.
Білкові речовини були відомі людині з давніх давен. Лише на початку XIII століття було встановлено, що речовини, які містяться в соках рослин, екстрактах тваринних тканин, мають однакову природу.
Вперше почав вивчати хімію білкових речовин Я. Бекаррі. У 1728 р. він виділив із пшеничного борошна білок - клейковину і дослідив деякі його властивості. У той же час білки вивчав і француз А. Фуркруа. Він ґрунтовно дослідив білки сироватки крові та назвав її три компоненти - желатин, альбумін, фібрин. Пізніше, у 1839 р. голландський хімік Г. Мульдер назвав білки протеїнами (з грец.- «перший»).
Жодну речовину хіміки не вивчали так довго, як білки, перш ніж удалося встановити їх будову.
 Таємниця білка — це таємниця життя. Так що ж таке білки?
IV. Вивчення нового матеріалу.
Білки - складні, високомолекулярні органічні сполуки, полімери, мономерами яких є амінокислоти.
Будова білків.
У 1810 р. вчені Ж. Тей-Люсеак і Л.Біснар встановили елементний склад білків: мономерами білків є амінокислоти, які сполучаються пептидним зв’язком утворюючи два поліпептидні ланцюги.
Рівні просторової організації білків
На даний час відомо 4 рівні просторової організації, чи так звані конформації, білків – це  первинний, вторинний, третинний та четвертинний.
Первинний рівень, чи структуру білків визначає послідовність амінокислотних залишків, які з’єднані за допомогою пептидних зв’язків. Первинна структура й визначає властивості і функції тієї або іншої білкової молекули. Досить часто молекула білка в вигляді такого ланцюга не здатна до виконання власного призначення. Для цього вона, як наприклад, має повністю чи частково закрутитися в спіраль, тобто набути уже вторинної структури завдяки наявним водневим зв’язкам. Дані зв’язки виникають між атомами елемента Гідрогену NH-групи одного витка цієї спіралі і Оксигену СО-групи іншого. Хоча дані  зв’язки значно слабші ніж пептидні, разом вони утворюють досить міцну структуру.
Третинна структура зумовлена властивістю поліпептидної спіралі закручуватися угрудку, чи глобулу, дякуючи зв’язкам, що виникають між залишками амінокислоти цистеїну, ще вони називаються дисульфідні зв’язки. Трирвале підтримання третинної структури гарантують гідрофобні, електростатичні і інші звязки, крім цього водневі зв’язки. Гідрофобні звязки –сили тяжіння між неполярними молекулами чи між неполярними ділянками молекул в водному середовищі. Всі гідрофобні залишки амінокислот в водному розчині зближуються, ніби «злипаються», і стабілізують структуру білка. А електростатичні зв’язки формуються між негативно і позитивно зарядженими радикалами, тобто залишками амінокислот.
Четвертинна структура, в свою чергу,   виникає в випадку, коли об’єднуються декілька глобул. Так, молекула гемоглобіну побудована  із чотирьох залишків молекул білка міоглобіну. Відповідно від хімічного складу білки рохподіляють на дві групи: прості та складні. Прості, або ще протеїни, складаються тільки із амінокислотних залишків, а от складні, або протеїди, в молекулах містять небілкові компоненти – залишки ортофосфатної і нуклеїнових кислот, ліпідів, вуглеводів, атоми Феруму, Купруму, Цинку і т. п. Складні білки іменують глікопротеїдами (якщо  це сполуки із вуглеводами), нуклеопротеїдами (із нуклеїновими кислотами), ліпопротеїдами (коли з ліпідами). Багато білків формують складні комплекси із пігментами, тобто забарвленими В різні кольори органічними сполуками і речовинами.
Властивості білків
Всі функціональні властивості білків викликані їхнім амінокислотним складом та просторовою структурою. За формою їх молекул розрізняють  фібрилярні, тобто ниткоподібні, білки глобулярні або кулясті білки.
Фібрилярні білки нерозчинні вводі і виконують структурну функцію, наприклад, коли кератин входить в склад волосся людини чи шерсті тварин, або ж рухову — це м’язові білки.
Глобулярні білки в більшості випадків водорозчинні і виконують інші функції: зокрема, гемоглобін забезпечує транспортування газів, пепсин викликає розщеплення білків їжі, а імуноглобуліни – захисну. Глобулярні білки, на відміну, менш стійкі. Білок курячих яєць навіть за найменшого  підвищення температури досить легко змінює власну структуру.
Одна із головних   властивостей білків – це їх здатність змінювати власну структуру та властивості. Такий процес порушення природної структури різних білків, що супроводжується розгортанням білкової молекули, при цьому без зміни її первинної структури, іменують денатурацією. В більшості випадків денатурація необоротна. Однак якщо на початкових стадіях припиняється дія чинників білок може відновити власний початковий стан. Таке явище називають ренатурацією. В живих організмів така оборотна денатурація досить часто пов’язана із виконанням функцій білковими молекулами: передачею до клітини сигналів із навколишнього середовища, забезпеченням рухів, прискоренням біохімічних реакцій  і т.п. Необоротний процес руйнування первинної структури білків — це деструкція.
Існують три види властивостей білка: денатурація, ренатурація та деструкція.
 Денатурація — порушення вторинної, третинної та четвертинної структур білка.                                                                        -
Дослід: якщо на білок яйця подіяти солями (NaСl )чи спиртом (С2Н5ОН), він змінює свою густину та стає непрозорим білим. Спостерігається денатурація білка (первинна структура зберігається).
Деструкція - повне порушення всі: чотирьох структур білка.
Дослід: якщо білок яйця відварити, тобто подіяти високою температурою він зовсім змінюється. Рідина перетворюється на тверду речовину, колір змінюється з прозорого на білий непрозорий. Тобто відбувається повне порушення структур білка.
Ренатурація — у разі збереження первинної структури білка можливо повернення молекули до природної структури.
Значення білків.
 До складу живих організмів входить 2*1018 видів білків, із них  5 млн — до  складу людини і тварини.
Людині в середньому щоденно потрібно 100 г білків, а в разі великого напруження — до 150 г. Праця, яка потребує великого нервового напруження, завжди призводить до високого розпаду білків. Потреба в білках зменшується з віком. За 70 років життя людина з’їдає понад 2,5 тон білків. Білки незамінні у харчуванні. Нестача білків у організмі призводить до смерті навіть у разі великого співвідношення вуглеводів та жирів. У тих регіонах земної кулі, де зростає вживання білків, життя людини стало довшим. Довге білкове голодування спричиняє слабкість та глибокий психічний розлад.
Двадцять амінокислот, з яких складається білок, повинні обов’язково вводитися в організм з продуктами харчування. Вони не створюються у нашому організмі, тому їх називають незамінними.
 Ми знаємо, що білки розщеплюються на амінокислота. Значить, до клітин організму потрапляють не готові білки, а амінокислоти.
 Амінокислоти створюються з білків харчування в організмі за допомогою органів системи травлення. Всмоктування амінокислот відбувається за допомогою ворсинок тонкого кишечника. Кров, рухаючись по організму від кишечника, розносить клітинам речовини, у тому числі й амінокислоти. Із кровоносних судин через пори в оболонці амінокислоти потрапляють у цитоплазму клітин.
V. Узагальнення та систематизація знань
1. Що таке білки( визначення?)
2.Що таке денатурація?
3. Що таке ренатурація?
4. Скільки відомо амінокислот?
5.Скільки рівнів просторової організації білків? Як вони називаються?
6.Що таке первинна (вторинна, третинна, четвертинна) структура білка?
7. Які з наведених тверджень вірні?
 А. з білківскладається структури, що виконують роль скелета рослин. Вони входять до складу біологічних мембран, міжклітинної речовини, клітинних компонентів
 Б. білки не здатні запобігти пошкодженню клітин, органів, проникненню в організм сторонніх сполук, мікробів, інших чужорідних тіл
 В. білки ні за яких умов не можуть передавати сигнали із зовнішнього середовища на інші ділянки в середину клітини або мембрани
 Г. деякі білки (так звані, білки-мотори) забезпечують рух та зміну форми клітин, внутрішньоклітинних структур, тканин, органів або усього організму в цілому
Д. всі білки накопичуються в клітинах про запас
8. Складіть перелік найважливіших понять і термінів з теми «Білки». Придумайте запитання до цих термінів і задайте їх одне одному.
Приклад переліку: білки, протеїни, пептидний зв’язок, незамінні амі -нокислоти, первинна структура білка, вторинна структура білка, третинна
 структура білка, четвертинна структура білка, денатурація, ренатурація.
VI. Підведення підсумків
VII. Домашнє завдання
1.Параграф підручника 21
2. робота в зошитах